鹅掌楸属DHAR基因原核表达与酶活性研究文献综述

 2022-08-03 03:08

文献综述：植物脱氢抗坏血酸还原酶(DHAR)基因的结构与功能

还原型抗坏血酸 (ascorbic acid, ASA)是动物和植物体内重要的代谢产物[1]。在植物体内，ASA是一种重要的还原剂，可清除由光合作用、呼吸作用等氧化反应产生的超氧自由基、过氧化氢和羟自由基等活性氧自由基[2]。ASA在植物体内有4种生物合成途径，除此之外，脱氢抗坏血酸还原酶(dehy-droascorbate reductase, DHAR)又叫谷胱甘肽-S-转移酶，参与ASA的再生。在活性氧清除的过程中ASA被逐渐氧化形成双脱氢抗坏血酸(dehy- droascorbic acid, DHA), DHA在DHAR的催化作用下与谷胱甘肽(glutathione, GSH)发生作用,再循环形成ASA[3]（如图1）。因此，DHAR通过ASA的循环再生调节植物细胞中还原性抗坏血酸的浓度，这对维持植物细胞体内的ROS的相对稳定具有重要的意义。研究表明超表达的DHAR基因可使转基因植株抗干旱、盐和低温能力显著提高，因此，DHAR基因在植物体内具有重要的作用。

图1 部分抗坏血酸-谷胱甘肽循环[4]

1.脱氢抗坏血酸还原酶

1.1脱氢抗坏血酸还原酶的结构

脱氢抗坏血酸还原酶(DHAR)又叫谷胱甘肽-S-转移酶（GST），它是可溶性的细胞质和质体蛋白[5]。DHAR广泛存在于植物的线粒体、叶绿体和细胞质中。DHAR具有典型的谷胱甘肽-S-转移酶的两个结构域，即由相对保守的N末端结构域和变化的C末端结构域组成，其中N末端结构域是由alpha;螺旋和beta;折叠组成类硫氧还原蛋白结构域（N末端结构域），而N末端结构域主要由多个alpha;螺旋组成。在预测的高山松、油松和云南松的DHAR蛋白三维结构中，所有DHAR蛋白均具有典型的谷胱甘肽转移酶(GST)结构, DHAR蛋白的N末端结构域氨基酸大约组成了蛋白全长的1/3,包括1个beta;alpha;beta;alpha;beta;beta;alpha;结构域,C末端结构域则占整个蛋白质的2/3[6]。王俊生分析了小麦的3种DHAR蛋白高级结构，结果发现三者的高级结构中均在 N端形成beta;alpha;beta;alpha;beta;beta;alpha;类似结构，在C末端形成beta;束结构，属于alpha; beta;蛋白，但 Ta DHAR3比前二者的 N端序列形成了更为复杂的alpha;/beta;交替结构，而 C端形成的beta;束结构相对更简单[7]。在预测的白皮松的三维结构中，同样显示它具有典型的GST的折叠[8](如图2)。与典型的GST不同的是：DHAR是一个单体蛋白质[5]，它不需要将两个单体聚合，而是直接以单体形式行使功能。

图2白皮松DHAR蛋白模拟的三维结构 [6]

1.2脱氢抗坏血酸还原酶的功能

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