开题报告
90年代以来，随着对蛋白质的研究和生产需要，基因重组技术发展迅速，出现了很多基因工程产品，而基因重组蛋白作为下游产品具有重要地位。据统计，重组蛋白的分离纯化成本占其全部生产成本的百分之六十以上，并且获得粗提取的重组蛋白后，相关的纯化工艺直接关系到产品的纯度及活性，因此针对重组蛋白的纯化工艺及相关研究具有相当大的价值，对于重组蛋白表达形式的不同，应采取不同的纯化工艺。国内外许多学者进行了大量研究与开发。本文将着重介绍重组蛋白捕获前澄清工艺开发的技术。
一.常见的蛋白质纯化方法
用于分离蛋白质的最重要特性有大小、电荷、疏水性和对其他分子的亲和性。通常采用多种方法的组合来实现蛋白质的完全纯化。其蛋白质分离纯化主要方法包括：
（1） 根据分子大小不同的分离方法：透析和超过滤（利用蛋白质分子不能通过半透膜）；密度梯度离心（蛋白质在介质中离心时质量和密度较大的颗粒沉降较快）；凝胶过滤(一种柱层析)
（2） 利用溶解度差别分离：等电点沉淀法）由于蛋白质分子在等电点时净电荷为零，减少了分子间静电斥力，因而容易聚集沉淀，此时溶解度最小)；盐溶与盐析(利用一定浓度盐溶液增大或减小蛋白质的溶解度)
（3） 根据电荷不同的分离方法，主要包括电泳和离子交换层析分离；
（4） 蛋白质的选择吸附分离（利用颗粒吸附力的强弱不同达到分离目的）
（5） 根据配体特性的分离——亲和层析（利用蛋白质分子与另一种称为配体的分子能够特异而非共价地结合这一生物性质）
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