开题报告内容：
抗Tau蛋白单克隆抗体的特异性及其识别抗原表位的初步鉴定
- 课题研究的背景及意义
1、Tau蛋白：微管系统是神经细胞骨架成分，可参与多种细胞功能。微管由微管蛋白及微管相关蛋白组成，Tau蛋白是含量最高的微管相关蛋白。正常脑中Tau蛋白的细胞功能是与微管蛋白结合促进其聚合形成微管；与形成的微管结合，维持微管稳定性，降低微管蛋白分子的解离，并诱导微管成束。Tau蛋白基因位于17染色体长臂。正常人中由于Tau蛋白mRNA剪辑方式不同，可表达出6种同功异构体。Tau蛋白为含磷酸基蛋白，正常成熟脑中Tau蛋白分子含2～3个磷酸基。而阿尔茨海默症（老年痴呆症）患者脑的Tau蛋白则异常过度磷酸化，每分子Tau蛋白可含5～9个磷酸基，并丧失正常生物功能。
2、AD(Alzhemier Disease)是德国医生阿尔茨海默最先发现的一种脑神经疾病。它的主要症状有两个：一是 beta;-淀粉样蛋白在神经元细胞外异常沉积形成的老年斑，二是tau蛋白的异常磷酸化所形成的NFTs（神经元纤维缠结 ）。有研究表明相比beta;-淀粉样蛋白的异常沉积，tau蛋白的异常磷酸化所导致的聚集同AD的相关性更高。AD患者脑中存在大量异常Tau蛋白。Tau蛋白异常修饰、含量变化对临床AD病理发生有重要作用。
3、本实验通过酶联免疫吸附法（Enzyme linked immunosorbent assay,ELISA）以及蛋白免疫印迹法（Western Blot ,WB）验证两株单克隆抗体的与Tau蛋白结合特异性，进而通过重叠肽库方法初步鉴定目标抗体所识别的抗原表位信息，对阿尔茨海默症临床诊断治疗提供帮助。
二、实验目的
现有两株使用Tau蛋白作为免疫原制备获得的小鼠单克隆抗体，计划通过ELISA及Western Blot验证两株单克隆抗体的抗原抗体结合特异性，其后通过重叠肽库方法初步鉴定目标抗体所识别的抗原表位信息，并为进一步研究Tau蛋白提供一些理论基础和实验方法。
三、材料与方法
（一）、材料
1、抗原：Tau352
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