开题报告内容：（包括拟研究或解决的问题、采用的研究手段及文献综述，不少于2000字）
D-酪氨酰-tRNA脱酰基酶的转录调控分析
- 选题依据及意义
1.1 D-酪氨酰-tRNA脱酰基酶简介
D-酪氨酰-tRNA脱酰基酶是一种能将D-氨酰-tRNA水解为D-氨基酸和tRNA的酶，DTD蛋白对D-Tyr，D-Asp，D-Trp，D-Ser，D-Leu，D-Gln，D-Phe及 D-GlytRNA 都具有水解作用。DTD的主要功能是将蛋白质翻译过程中错误形成的 D-氨酰tRNA水解，重新形成游离的D-氨基酸和tRNA，阻止D-氨基酸掺入蛋白质，从而消除D-氨基酸对生物体的毒性[1]。目前发现的D-酪氨酰-tRNA脱酰基酶总共分为三类，分别为DTD1、DTD2、DTD3，其中DTD1（下文统称DTD）最为普遍，存在于几乎所有生命体中，是当下研究最多的DTD。不过，目前对于dtd功能的研究主要集中于水解D-氨酰-tRNA的酯键，而对于其他的转录途径以及功能的了解仍有不足。
1.2 研究目的及意义
本课题拟通过转录组测序等实验方法，获得完整的转录本构建其 cDNA 文库，对其进行拼接与组装，结合生物信息学的方法对得到的转录组数据库序列进行功能注释、代谢通路等分析，研究大肠杆菌中DTD的转录调控机制，揭示D-酪氨酰-tRNA脱酰基酶相关基因于细胞内的生物学过程，以了解控制dtd转录进程的相关效应物、调节蛋白及操纵子的作用规律，为DTD于基因组水平上的研究奠定基础。
- 研究背景（文献综述）
2.1 DTD种类及其结构特点
生物界中绝大部分天然蛋白质均是由L氨基酸及甘氨酸合成，而生物体会不可避免的经外界摄入或通过体内的生化反应生成D-氨基酸，细胞内的D-氨基酸不仅会在高浓度时低概率参与蛋白质的合成而导致蛋白质错误折叠使得蛋白质失活而引发疾病，也会与tRNA结合而导致细胞内tRNA的缺失从而使得基因表达受阻，影响细胞正常生理活动。由于其在生物体内的重要性，该酶存在于绝大多数生命体（细菌、真核生物、古生菌）中，且在不同生物体中序列高度保守从而使得其水解功能具有一致性及稳定性[2]。在古生菌中,不仅发现有单独DTD的存在,DTD基序更是被发现存在于氨酞合成酶中,起到对氨酞化过程的编辑校正作用。
很多生物细胞中含有多种DTD，例如，人细胞中含有DTD1及DTD2，蓝藻细菌中含有DTD1及DTD3，而在大肠杆菌中除含有DTD1外可能由于基因缺失或转移含有DTD3同源基因，多D-酪氨酰-tRNA脱酰基酶存在意义尚不清楚[3]。
上文已提到，DTD基因在生物界相对保守，同种DTD基因具有高度同源性，而不同DTD基因间的核酸序列以及其转录蛋白氨基酸序列并没有明显同源性，且三种酶的调控方式并不尽相同。其中，DTD1的活性中心氨基酸为“SQFT”，而 DTD2的活性中心则是“PQAT”[4]。DTD1蛋白结构与苏氨酰- tRNA合酶结构类似，推测DTD1可能是由苏氨酰-tRNA合酶进化而来。
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